プロリンとは何か: プロリンを理解する
プロリンは人体にとって必須ではないアミノ酸です。プロリンには、DL-プロリン、L-プロリン、D-プロリンの3つの形態があります。通常言及されるプロリンはL-プロリンであり、室温で柱状結晶である天然アミノ酸です。加熱すると215-220度で急速に分解します。熱湯とエタノールに溶け、わずかに甘味があり、吸湿性があります。アルカリ溶液中では左に回転します。[ ]D25-86.5度（水）、-60.4度（5N塩酸）。さまざまなタンパク質に含まれています。海洋プランクトン生物に中程度に豊富なアミノ酸であり、海水、粒子、海洋堆積物にも存在します。
プロリンとは何か：タンパク質の構造特性
プロリン側鎖の独特な環状構造により、プロリンは他のアミノ酸に比べて優れた立体配座剛性を有しています。また、プロリンと他のアミノ酸間のペプチド結合形成速度にも影響を及ぼします。プロリンがペプチド結合でアミド基に結合すると、その窒素はどの水素にも結合しないため、水素結合を与えることはできませんが、水素結合を受け入れることはできます。
入ってくる Pro-tRNAPro とのペプチド結合の形成は、他の tRNA とのペプチド結合の形成よりもはるかに遅く、これは N-アルキルアミノ酸の一般的な特徴です。入ってくる tRNA とプロリンで終わる鎖との間のペプチド結合の形成も遅く、プロリン-プロリン結合の形成が最も遅くなります。
プロリンの独特な立体配座の硬直性は、プロリン残基付近のタンパク質の二次構造に影響を及ぼし、好熱性細菌タンパク質におけるプロリンの出現率が高い理由を説明できるかもしれません。タンパク質の二次構造は、タンパク質骨格の二面角 φ、ψ、ω によって記述できます。プロリン側鎖の環状構造は、角度 φ を約 -65 度に固定します。
プロリンは、-ヘリックスや-シートなどの従来の二次構造要素の構造破壊因子として作用する可能性がありますが、プロリンは-ヘリックスの x 番目の残基や-シートの端にもよく見られます。プロリン乳酸菌粉末はターン（別の二次構造）にもよく見られ、-ターンの形成に役立ちます。これは、プロリンが完全に非極性の側鎖を持っているにもかかわらず、溶媒にさらされることが多いという奇妙な事実を説明できるかもしれません。
連続したプロリンまたはヒドロキシプロリンは、コラーゲンの主な二次構造であるポリプロリンヘリックスを生成できます。プロリンのヒドロキシル化は、プロリルヒドロキシラーゼによるコラーゲンの立体配座の安定性を大幅に高めます。したがって、プロリンのヒドロキシル化は、高等生物の結合組織を維持するための重要な生化学的プロセスです。壊血病などの重篤な疾患は、プロリルヒドロキシラーゼの変異や必須のアスコルビン酸 (ビタミン C) 補因子の欠乏など、このヒドロキシル化の欠陥によって引き起こされる可能性があります。